Функции белков — Гипермаркет знаний
Белки или протеины (что в переводе с греческого означает "первые" или "важнейшие"), количественно преобладают над всеми другими макромолекулами, присутствующими в живой клетке, и составляют более половины сухого веса большинства организмов. Белки служат теми инструментами, посредством которых генетическая информация получает свое реальное воплощение. В соответствии с тем, что в клеточном ядре содержатся тысячи генов, каждый из которых определяет какой-то один характерный признак живого организма, в клетке существуют тысячи белков и каждый из них выполняет специфическую функцию.
Самый многообразный и наиболее высокоспециализированный класс белков, выполняющий важнейшую биологическую функцию - создание точно и гибко координированной системы целенаправленных взаимозависимых химических реакций, в результате совместного протекания которых возникает "жизнь" - это ферменты , функцией которых является управляемый катализ большого числа химических реакций, в которых участвуют как низко- , так и высокомолекулярные субстраты.
Защитные белки выполняют функцию защиты организма от вторжения других организмов или предохранения его от повреждений. Эту функцию выполняют иммуноглобулины (или антитела), образующиеся у позвоночных, обладающие способностью распознавать чужеродные клетки,- проникшие в организм бактерии или вирусы или клетки самого организма, переродившиеся в раковые,- а также чужеродные для организма белки, и прочно связываться с ними. Аналогичная защитная функция у фибриногена и тромбина - белков, участвующих в процессе свертывания крови; они предохрняют организм от потери крови при повреждении сосудистой системы.
Белки змеиного яда , бактериальные токсины и токсичные белки растений , например, рицин , вероятно, также в определенном смысле можно отнести к белкам, выполняющим защитную функцию.
>> Функции белков
Функции белков
Важное значение имеет транспортная функция белков. Так, гемоглобин переносит кислород из легких к клеткам других тканей и органов. В мышцах эту функцию выполняет белок миоглобин. Белки сыворотки крови способствуют переносу липидов и жирных кислот, различных биологически активных веществ. Транспортные белки в наружной мембране клеток переносят различные вещества из окружающей среды в цитоплазму.
Специфические белки выполняют защитную функцию. Они предохраняют организм от вторжения чужеродных белков и микроорганизмов и от повреждения. Так, антитела, вырабатываемые лимфоцитами, блокируют чужеродные белки; фибрин и тромбин, предохраняют организм от кровопотери.
Регуляторная функция присуща белкам - гормонам. Они поддерживают постоянные концентрации веществ в крови и клетках, участвуют в росте, размножении и других жизненно важных процессах. Например, инсулин регулирует содержание сахара в крови.
Белкам присуща также сигнальная функция . В мембрану клетки встроены белки, способные изменять свою третичную структуру в ответ на действие факторов внешней среды. Так происходит прием сигналов из внешней среды и передача информации в клетку.
Белки могут выполнять энергетическую функцию, являясь одним из источников энергии в клетке. При полном расщеплении 1 г белка до конечных продуктов выделяется 6 кДж энергии. Однако в качестве источника энергии белки используются крайне редко. Аминокислоты, высвобождающиеся при расщеплении белковых молекул, используются для построения новых белков.
Функции белков: строительная, двигательная, транспортная, защитная, регуляторная, сигнальная, энергетическая, каталитическая. Гормон. Фермент.
1. Чем объясняется многообразие функций белков?
2. Какие функции белков вам известны?
3. Какую роль играют белки-гормоны?
4. Какую функцию выполняют белки-ферменты? Почему белки редко используются в качестве источника энергии?
Каменский А. А., Криксунов Е. В., Пасечник В. В. Биология 9 класс
Отправлено читателями с интернет-сайта
История изучения
Антуан Франсуа де Фуркруа , основоположник изучения белковБелки были выделены в отдельный класс биологических молекул в XVIII веке в результате работ французского химика Антуана Фуркруа и других учёных, в которых было отмечено свойство белков коагулировать (денатурировать) под воздействием нагревания или кислот . В то время были исследованы такие белки, как альбумин («яичный белок»), фибрин (белок из крови) и глютен из зерна пшеницы . Голландский химик Геррит Мульдер провёл анализ состава белков и выдвинул гипотезу, что практически все белки имеют сходную эмпирическую формулу . Термин «протеин» для обозначения подобных молекул был предложен в 1838 году шведским химиком Якобом Берцелиусом . Мульдер также определил продукты разрушения белков - аминокислоты и для одной из них (лейцина) с малой долей погрешности определил молекулярную массу - 131 дальтон . В 1836 Мульдер предложил первую модель химического строения белков. Основываясь на теории радикалов , он сформулировал понятие о минимальной структурной единице состава белка, C 16 H 24 N 4 O 5 , которая была названа «протеин», а теория - «теорией протеина» . По мере накопления новых данных о белках теория стала неоднократно подвергаться критике, но до конца 1850-х несмотря на критику ещё считалась общепризнанной.
К концу XIX века было исследовано большинство аминокислот, которые входят в состав белков. В 1894 году немецкий физиолог Альбрехт Коссель выдвинул теорию, согласно которой именно аминокислоты являются основными структурными элементами белков . В начале XX века немецкий химик Эмиль Фишер экспериментально доказал, что белки состоят из аминокислотных остатков, соединённых пептидными связями . Он же осуществил первый анализ аминокислотной последовательности белка и объяснил явление протеолиза .
Однако центральная роль белков в организмах не была признана до 1926 года , когда американский химик Джеймс Самнер (впоследствии - лауреат Нобелевской премии) показал, что фермент уреаза является белком .
Сложность выделения чистых белков затрудняла их изучение. Поэтому первые исследования проводились с использованием тех полипептидов , которые могли быть очищены в большом количестве, то есть белков крови , куриных яиц, различных токсинов , а также пищеварительных/метаболических ферментов , выделяемых после забоя скота. В конце 1950-х годов компания Armour Hot Dog Co. смогла очистить килограмм бычьей панкреатической рибонуклеазы А , которая стала экспериментальным объектом для многих учёных.
Идея о том, что вторичная структура белков - результат образования водородных связей между аминокислотами, была высказана Уильямом Астбери в 1933 году , но Лайнус Полинг считается первым учёным, который смог успешно предсказать вторичную структуру белков. Позднее Уолтер Каузман, опираясь на работы Кая Линдерстрём-Ланга, внёс весомый вклад в понимание законов образования третичной структуры белков и роли в этом процессе гидрофобных взаимодействий. В 1949 году Фред Сенгер определил аминокислотную последовательность инсулина , продемонстрировав таким способом, что белки - это линейные полимеры аминокислот, а не их разветвлённые (как у некоторых сахаров) цепи, коллоиды или циклолы . Первые структуры белков, основанные на дифракции рентгеновских лучей на уровне отдельных атомов , были получены в 1960-х годах и с помощью ЯМР в 1980-х годах. В 2006 году Банк данных о белках (Protein Data Bank) содержал около 40 000 структур белков.
В XXI веке исследование белков перешло на качественно новый уровень, когда исследуются не только индивидуальные очищенные белки, но и одновременное изменение количества и посттрансляционных модификаций большого числа белков отдельных клеток , тканей или организмов. Эта область биохимии называется протеомикой . С помощью методов биоинформатики стало возможно не только обработать данные рентгенно-структурного анализа, но и предсказать структуру белка, основываясь на его аминокислотной последовательности. В настоящее время криоэлектронная микроскопия больших белковых комплексов и предсказание малых белков и доменов больших белков с помощью компьютерных программ по точности приближаются к разрешению структур на атомном уровне.
Свойства
Размер белка может измеряться в числе аминокислот или в дальтонах (молекулярная масса), чаще из-за относительно большой величины молекулы в производных единицах - килодальтонах (кДа). Белки дрожжей , в среднем, состоят из 466 аминокислот и имеют молекулярную массу 53 кДа. Самый большой из известных в настоящее время белков - титин - является компонентом саркомеров мускулов ; молекулярная масса его различных изоформ варьирует в интервале от 3000 до 3700 кДа, он состоит из 38 138 аминокислот (в человеческой мышце solius ).
Белки различаются по степени растворимости в воде, но большинство белков в ней растворяются. К нерастворимым относятся, например, кератин (белок, из которого состоят волосы, шерсть млекопитающих, перья птиц и т. п.) и фиброин , который входит в состав шёлка и паутины . Белки также делятся на гидрофильные и гидрофобные . К гидрофильным относятся большинство белков цитоплазмы, ядра и межклеточного вещества, в том числе нерастворимые кератин и фиброин. К гидрофобным относятся большинство белков, входящих в состав биологических мембран интегральных мембранных белков, которые взаимодействуют с гидрофобными липидами мембраны (у этих белков обычно есть и небольшие гидрофильные участки).
Денатурация
Необратимая денатурация белка куриного яйца под воздействием высокой температуры
Как правило, белки сохраняют структуру и, следовательно, физико-химические свойства, например, растворимость в условиях, таких как температура и , к которым приспособлен данный организм . Изменение этих условий, например, нагревание или обработка белка кислотой или щёлочью , приводит к потере четвертичной, третичной и вторичной структур белка. Потеря белком (или другим биополимером) нативной структуры называется денатурацией. Денатурация может быть полной или частичной, обратимой или необратимой. Самый известный случай необратимой денатурации белка в быту - это приготовление куриного яйца, когда под воздействием высокой температуры растворимый в воде прозрачный белок овальбумин становится плотным, нерастворимым и непрозрачным. Денатурация в некоторых случаях обратима, как в случае осаждения (преципитации) водорастворимых белков с помощью солей аммония , и используется как способ их очистки .
Простые и сложные белки
В состав многих белков помимо пептидных цепей входят и неаминокислотные фрагменты, по этому критерию белки классифицируют на две большие группы - простые и сложные белки (протеиды). Простые белки содержат только аминокислотные цепи, сложные белки содержат также неаминокислотные фрагменты. Эти фрагменты небелковой природы в составе сложных белков называются «простетическими группами ». В зависимости от химической природы простетических групп среди сложных белков выделяют следующие классы:
- Гликопротеиды , содержащие в качестве простетической группы ковалентно связанные углеводные остатки и их подкласс - протеогликаны , с мукополисахаридными простетическими группами. В образовании связи с углеводными остатками обычно участвуют гидроксильные группы серина или треонина. Большая часть внеклеточных белков, в частности, иммуноглобулины - гликопротеиды. В протеогликанах углеводная часть составляет ~95 %, они являются основным компонентом межклеточного матрикса .
- Липопротеиды , содержащие в качестве простетической части нековалентно связанные липиды . Липопротеиды, образованные белками-аполипопротеинами связывающимися с ними липидами и выполняют функцию транспорта липидов.
- Металлопротеиды , содержащие негемовые координационно связанные ионы металлов. Среди металлопротеидов есть белки, выполняющие депонирующие и транспортные функции (например, железосодержащие ферритин и трансферрин) и ферменты (например, цинксодержащая карбоангидраза и различные супероксиддисмутазы , содержащие в качестве активных центров ионы меди, марганца, железа и других металлов)
- Нуклеопротеиды , содержащие нековалентно связанные ДНК или РНК, в частности, хроматин , из которого состоят хромосомы , является нуклеопротеидом.
- Фосфопротеиды, содержащие в качестве простетической группы ковалентно связанные остатки фосфорной кислоты. В образовании сложноэфирной связи с фосфатом участвуют гидроксильные группы серина или треонина, фосфопротеинами являются, в частности, казеин молока.
- Хромопротеиды - собирательное название сложных белков с окрашенными простетическими группами различной химической природы. К ним относится множество белков с металлсодержащей порфириновой простетической группой, выполняющие разнообразные функции - гемопротеины (белки, содержащие в качестве простетической группы гем - гемоглобин , цитохромы и др.), хлорофиллы ; флавопротеиды с флавиновой группой, и др.
Структура белка
- Третичная структура
- пространственное строение полипептидной цепи (набор пространственных координат составляющих белок атомов). Структурно состоит из элементов вторичной структуры, стабилизированных различными типами взаимодействий, в которых гидрофобные взаимодействия играют важнейшую роль. В стабилизации третичной структуры принимают участие:
- ковалентные связи (между двумя остатками цистеина - дисульфидные мостики);
- ионные связи между противоположно заряженными боковыми группами аминокислотных остатков;
- водородные связи;
- гидрофильно-гидрофобные взаимодействия. При взаимодействии с окружающими молекулами воды белковая молекула «стремится» свернуться так, чтобы неполярные боковые группы аминокислот оказались изолированы от водного раствора; на поверхности молекулы оказываются полярные гидрофильные боковые группы.
- Четвертичная структура (или субъединичная, доменная) - взаимное расположение нескольких полипептидных цепей в составе единого белкового комплекса. Белковые молекулы, входящие в состав белка с четвертичной структурой, образуются на рибосомах по отдельности и лишь после окончания синтеза образуют общую надмолекулярную структуру. В состав белка с четвертичной структурой могут входить как идентичные, так и различающиеся полипептидные цепочки. В стабилизации четвертичной структуры принимают участие те же типы взаимодействий, что и в стабилизации третичной. Надмолекулярные белковые комплексы могут состоять из десятков молекул.
Окружение белков
Разные способы изображения трёхмерной структуры белка на примере фермента триозофосфатизомеразы. Слева - «стержневая» модель, с изображением всех атомов и связей между ними; цветами показаны элементы. В середине изображены структурные мотивы, α-спирали и β-листы. Справа изображена контактная поверхность белка, построенная с учётом ван-дер-ваальсовых радиусов атомов; цветами показаны особенности активности участков
По общему типу строения белки можно разбить на три группы:
Образование и поддержание структуры белков в живых организмах
Способность белков восстанавливать правильную трёхмерную структуру после денатурации позволила выдвинуть гипотезу о том, что вся информация о конечной структуре белка содержится в его аминокислотной последовательности. В настоящее время общепризнана теория о том, что в результате эволюции стабильная конформация белка обладает минимальной свободной энергией по сравнению с другими возможными конформациями этого полипептида .
Тем не менее, в клетках существует группа белков, функция которых - обеспечение восстановления структуры белков после повреждения, а также создание и диссоциация белковых комплексов. Эти белки называются шаперонами. Концентрация многих шаперонов в клетке возрастает при резком повышении температуры окружающей среды, поэтому они относятся к группе Hsp (англ. heat shock proteins - белки теплового шока) . Важность нормальной работы шаперонов для функционирования организма может быть проиллюстрирована на примере шаперона α-кристаллина , входящего в состав хрусталика глаза человека. Мутации в этом белке приводят к помутнению хрусталика из-за агрегирования белков и, как результат, к катаракте .
Синтез белков
Химический синтез
Короткие белки могут быть синтезированы химическим путём с помощью группы методов, которые используют органический синтез - например, химическое лигирование . Большинство методов химического синтеза проходят в направлении от C-конца к N-концу, в противоположность биосинтезу. Таким образом можно синтезировать короткий иммунногенный пептид (эпитоп), служащий для получения антител путём инъекции в животных, или получения гибридо́м ; химический синтез также используется для получения ингибиторов некоторых ферментов . Химический синтез позволяет вводить искусственные, то есть не встречающиеся в обычных белках аминокислоты - например, присоединять флюоресцентные метки к боковым цепям аминокислот. Однако химические методы синтеза неэффективны при длине белков более 300 аминокислот; кроме того, искусственные белки могут иметь неправильную третичную структуру, и у аминокислот искусственных белков отсутствуют посттрансляционные модификации.
Биосинтез белков
Универсальный способ: рибосомный синтез
Белки синтезируются живыми организмами из аминокислот на основе информации, закодированной в генах . Каждый белок состоит из уникальной последовательности аминокислот, которая определяется нуклеотидной последовательностью гена, кодирующего данный белок. Генетический код составляется из трёхбуквенных «слов», называемых кодонами ; каждый кодон отвечает за присоединение к белку одной аминокислоты: например, сочетание АУГ соответствует метионину . Поскольку ДНК состоит из четырёх типов нуклеотидов , то общее число возможных кодонов равно 64; а так как в белках используется 20 аминокислот, то многие аминокислоты определяются более чем одним кодоном. Гены, кодирующие белки, сначала транскрибируются в последовательность нуклеотидов матричной РНК (мРНК) белками РНК-полимеразами .
Процесс синтеза белка на основе молекулы мРНК называется трансляцией . Во время начальной стадии биосинтеза белков, инициации, обычно метиониновый кодон узнаётся малой субъединицей рибосомы, к которой при помощи белковых факторов инициации присоединена метиониновая транспортная РНК (тРНК). После узнавания стартового кодона к малой субъединице присоединяется большая субъединица и начинается вторая стадия трансляции - элонгация. При каждом движении рибосомы от 5" к 3" концу мРНК считывается один кодон путём образования водородных связей между тремя нуклеотидами (кодоном) мРНК и комплементарным ему антикодоном транспортной РНК, к которой присоединена соответствующая аминокислота. Синтез пептидной связи катализируется рибосомальной РНК (рРНК), образующей пептидилтрансферазный центр рибосомы. Рибосомальная РНК катализирует образование пептидной связи между последней аминокислотой растущего пептида и аминокислотой, присоединённой к тРНК, позиционируя атомы азота и углерода в положении, благоприятном для прохождения реакции. Ферменты аминоацил-тРНК-синтетазы присоединяют аминокислоты к их тРНК. Третья и последняя стадия трансляции, терминация, происходит при достижении рибосомой стоп-кодона, после чего белковые факторы терминации гидролизуют последнюю тРНК от белка, прекращая его синтез. Таким образом, в рибосомах белки всегда синтезируются от N- к C-концу.
Нерибосомный синтез
Посттрансляционная модификация белков
После завершения трансляции и высвобождения белка из рибосомы аминокислоты в составе полипептидной цепи подвергаются разнообразным химическим модификациям. Примерами посттрансляционной модификации являются:
- присоединение различных функциональных групп (ацетил- , метил- и фосфатных групп);
- присоединение липидов и углеводородов ;
- изменение стандартных аминокислот на нестандартные (образование цитруллина);
- образование структурных изменений (образование дисульфидных мостиков между цистеинами);
- удаление части белка как в начале (сигнальная последовательность), так и в отдельных случаях в середине (инсулин);
- добавление небольших белков, которые влияют на деградацию белков (сумоилирование и убиквитинирование).
При этом тип модификации может быть как универсальным (добавление цепей, состоящих из мономеров убиквитина, служит сигналом для деградации этого белка протеасомой), так и специфическим для данного белка . В то же время один и тот же белок может подвергаться многочисленным модификациям. Так, гистоны (белки, входящие в состав хроматина у эукариот) в разных условиях могут подвергаться до 150 различным модификациям .
Функции белков в организме
Так же как и другие биологические макромолекулы (полисахариды , липиды) и нуклеиновые кислоты , белки - необходимые компоненты всех живых организмов , они участвуют в большинстве жизненных процессов клетки . Белки осуществляют обмен веществ и энергетические превращения. Белки входят в состав клеточных структур - органелл , секретируются во внеклеточное пространство для обмена сигналами между клетками, гидролиза пищи и образования межклеточного вещества.
Следует отметить, что классификация белков по их функции достаточно условна, потому что у эукариот один и тот же белок может выполнять несколько функций. Хорошо изученным примером такой многофункциональности служит лизил-тРНК-синтетаза - фермент из класса аминоацил-тРНК синтетаз, который не только присоединяет лизин к тРНК , но и регулирует транскрипцию нескольких генов . Многие функции белки выполняют благодаря своей ферментативной активности. Так, ферментами являются двигательный белок миозин , регуляторные белки протеинкиназы , транспортный белок натрий-калиевая аденозинтрифосфатаза и др.
Каталитическая функция
Наиболее хорошо известная роль белков в организме - катализ различных химических реакций. Ферменты - группа белков, обладающая специфическими каталитическими свойствами, то есть каждый фермент катализирует одну или несколько сходных реакций. Ферменты катализируют реакции расщепления сложных молекул (катаболизм) и их синтеза (анаболизм), а также репликации и репарации ДНК и матричного синтеза РНК. Известно несколько тысяч ферментов; среди них такие как, например, пепсин расщепляют белки в процессе пищеварения. В процесс посттрансляционной модификации некоторые ферменты добавляют или удаляют химические группы на других белках. Известно около 4000 реакций, катализируемых белками . Ускорение реакции в результате ферментативного катализа иногда огромно: например, реакция, катализируемая ферментом оротат-карбоксилазой, протекает в 10 17 раз быстрее некатализируемой (78 миллионов лет без фермента, 18 миллисекунд с участием фермента) . Молекулы, которые присоединяются к ферменту и изменяются в результате реакции, называются субстратами .
Хотя ферменты обычно состоят из сотен аминокислот, только небольшая часть из них взаимодействует с субстратом, и ещё меньшее количество - в среднем 3-4 аминокислоты, часто расположенные далеко друг от друга в первичной аминокислотной последовательности - напрямую участвуют в катализе . Часть фермента, которая присоединяет субстрат и содержит каталитические аминокислоты, называется активным центром фермента .
Структурная функция
Защитная функция
Существуют несколько видов защитных функций белков:
Регуляторная функция
Многие процессы внутри клеток регулируются белковыми молекулами, которые не служат ни источником энергии, ни строительным материалом для клетки. Эти белки регулируют транскрипцию , трансляцию , сплайсинг , а также активность других белков и др. Регуляторную функцию белки осуществляют либо за счёт ферментативной активности (например, протеинкиназы), либо за счёт специфического связывания с другими молекулами, как правило, влияющего на взаимодействие с этими молекулами ферментов.
Гормоны переносятся кровью. Большинство гормонов животных - это белки или пептиды. Связывание гормона с рецептором является сигналом, запускающим в клетке ответную реакцию. Гормоны регулируют концентрации веществ в крови и клетках, рост, размножение и другие процессы. Примером таких белков служит инсулин , который регулирует концентрацию глюкозы в крови .
Клетки взаимодействуют друг с другом с помощью сигнальных белков, передаваемых через межклеточное вещество. К таким белкам относятся, например, цитокины и факторы роста .
Транспортная функция
Запасная (резервная) функция белков
К таким белкам относятся так называемые резервные белки, которые запасаются в качестве источника энергии и вещества в семенах растений и яйцеклетках животных; белки третичных оболочек яйца (овальбумины) и основной белок молока (казеин) также выполняют, главным образом, питательную функцию. Ряд других белков используется в организме в качестве источника аминокислот, которые в свою очередь являются предшественниками биологически активных веществ, регулирующих процессы метаболизма .
Рецепторная функция
Белковые рецепторы могут как находиться в цитоплазме, так и встраиваться в клеточную мембрану . Одна часть молекулы рецептора воспринимает
Вопрос 1. Чем объясняется многообразие функций белков?
Многообразие функций белков объясняется многообразием их строения. Как известно, в состав белков может входить 20 видов аминокислот. Но различное сочетание аминокислотных остатков в молекуле полипептида (число их наименований и последовательность) обеспечивает огромное разнообразие белков. Кроме того, белки могут иметь пространственную структуру молекулы. Все это способствует тому, что белки выполняют множество функций.
Вопрос 2. Какие функции белков вам известны?
Строительная (пластическая) функция. Белки являются структурным компонентом биологических мембран и органоидов клетки, а также входят в состав опорных структур организма, волос, ногтей, сосудов.
Ферментативная функция. Белки служат ферментами, т. е. биологическими катализаторами, ускоряющими скорость биохимических реакций в десятки и сотни миллионов раз. Примером может служить амилаза, расщепляющая крахмал до моносахаридов.
Сократительная (двигательная) функция. Ее выполняют особые сократительные белки, обеспечивающие движение клеток и внутриклеточных структур. Благодаря им перемещаются хромосомы при делении клетки, а жгутики и реснички приводят в движение клетки простейших. Сократительные свойства белков актина и миозина лежат в основе работы мышц.
Транспортная функция. Белки участвуют в транспорте молекул и ионов в пределах организма (гемоглобин переносит кислород из легких к органам и тканям, альбумин сыворотки крови участвует в транспорте жирных кислот).
Защитная функция. Она заключается в предохранении организма от повреждений и вторжения чужеродных белков и бактерий. Белки-антитела, вырабатываемые лимфоцитами, создают защиту организма от чужеродной инфекции, тромбин и фибрин участвуют в образовании тромба, тем самым помогая организму избежать больших потерь крови.
Регуляторная функция. Ее выполняют белки-гормоны. Они участвуют в регуляции активности клетки и всех жизненных процессов организма. Так, инсулин регулирует уровень сахара в крови и поддерживает его на определенном уровне.
Сигнальная функция. Белки, встроенные в мембрану клетки, способны менять свою структуру в ответ на раздражение. Тем самым передаются сигналы из внешней среды внутрь клетки.
Энергетическая функция. Она реализуется белками крайне редко. При полном расщеплении 1 г белка способно выделиться 17,6 кДж энергии. Однако белки для организма — очень ценное соединение. Поэтому расщепление белка происходит обычно до аминокислот, из которых строятся новые полипептидные цепочки.
Белки-гормоны регулируют активность клетки и всех жизненных процессов организма. Так, в организме человека соматотропин участвует в регуляции роста тела, инсулин поддерживает на постоянном уровне содержание глюкозы в крови.
Вопрос 4. Какую функцию выполняют белки-ферменты?
Ферменты являются биологическими катализаторами, т. е. ускорителями химических реакций в сотни миллионов раз. Ферменты обладают строгой специфичностью по отношению к веществу, вступающему в реакцию. Каждая реакция катализируется своим ферментом.
Вопрос 5. Почему белки редко используются в качестве источника энергии?
Мономеры белков аминокислоты — ценное сырье для построения новых белковых молекул. Поэтому полное расщепление полипептидов до неорганических веществ происходит редко. Следовательно, энергетическая функция, заключающаяся в выделении энергии при полном расщеплении, выполняется белками довольно редко.
На этой странице искали:
- чем объясняется многообразие функций белков
- какие функции белков вам известны
- почему белки редко используются в качестве источника энергии
- какую функцию выполняют белки-ферменты
- какую функцию выполняют белки ферменты